Лизин представляет собой незаменимую аминокислоту, которая является основой для построения белков
Аминокислоты являются строительными блоками, которые образуют полипептиды и в конечном итоге белки. Следовательно, они являются основными компонентами нашего тела и жизненно важны для физиологических функций, таких как синтез белка, восстановление тканей и усвоение питательных веществ. Здесь мы подробнее рассмотрим свойства аминокислот, то, как они используются в организме и откуда они берутся.
Есть 20 аминокислот, которые составляют белки, и все они имеют одинаковую основную структуру, различаясь только R-группой или боковой цепью, которые они имеют. Самая простая и самая маленькая аминокислота — это глицин, для которого R-группа — это водород (H). Их можно подразделить в соответствии с их свойствами, продиктованными функциональными группами, которыми они обладают. В целом они делятся на заряд , гидрофобность и полярность . Эти свойства влияют на то, как они взаимодействуют с окружающими аминокислотами в полипептидах и белках, и, следовательно, влияют на трехмерную структуру и свойства белка.
Содержание
Аминокислотные сокращения
В этой таблице приведены сокращения и однобуквенные коды, используемые для 20 аминокислот, найденных в белках. Кроме того, пирролизин, используемый в биосинтезе белков у некоторых архей и бактерий, но не присутствующий у людей, и селеноцистеин, аналог цистеина, обнаруженный только в некоторых линиях, включены в синий цвет. Наконец, сокращения, используемые для аминокислотных остатков с более чем одной потенциальной идентичностью, и терминирующий кодон показаны красным, чтобы завершить алфавит однобуквенных сокращений.
Lys аминокислота
Лизин был впервые выделен из казеина молочного белка в 1889 году, а его структура выяснена в 1902 году. Лизин играет важную роль в связывании ферментов с коферментами и играет важную роль в функционировании гистонов. Перейти на сайт вы можете и сразу же заказать лизин по хорошей цене!
Многие зерновые культуры содержат очень мало лизина, что привело к дефициту в некоторых популяциях, которые в значительной степени полагаются на них в пищу, а также на вегетарианцев и людей, сидящих на диете с низким содержанием жира. Следовательно, были предприняты усилия для разработки кукурузных штаммов, богатых лизином.
Свойства карбоксильной группы
Все аминокислоты имеют карбоксильную группу и аминогруппу . Во время полимеризации аминокислот карбоксильная группа одной аминокислоты связана с аминогруппой следующей аминокислоты через пептидную связь с потерей молекулы воды.
Свойства гидрофобных аминокислот
Аминокислоты, которые подпадают под гидрофобную классификацию, включают аланин, валин, изолейцин, лейцин, метионин, фенилаланин, триптофан и тирозин. Как следует из их классификации, боковые цепи имеют тенденцию отталкиваться от воды, поэтому это влияет на расположение этих аминокислот в третичной структуре белка.
Свойства полярных аминокислот
Полярные аминокислотные остатки обычно обнаруживаются снаружи белка после полимеризации благодаря гидрофильным свойствам боковой цепи. Четыре аминокислоты классифицируются как полярные, но не заряженные (аспарагин, глютамин, серин и треонин).
Свойства ароматических аминокислот
Ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин и триптофан), хотя все они подпадают под другие классификации, имеют ароматические боковые цепи. Следовательно, все они в разной степени поглощают ультрафиолетовое излучение, причем тирозин поглощает больше всего, а фенилаланин — меньше всего.
